Aminosyrer betydning

Ordet aminosyrer betegner en gruppe organiske forbindelser, som typisk kan beskrives ved den generelle struktur H2N-CH(R)-COOH, hvor R er en variabel sidekæde (”R‑gruppe”), der bestemmer hver aminosyres særlige kemiske egenskaber. I biologiske systemer henviser man oftest til de 20 standard (proteinogene) α‑aminosyrer, som ribosomerne sætter sammen til peptider og proteiner via peptidbindinger.

• Zwitterion-karakter: Ved fysiologisk pH eksisterer aminosyrer ofte som zwitterioner, hvor aminogruppen er protoneret (-NH3+) og syregruppen deprotoneret (-COO-).
• Chiralitet: De fleste naturlige aminosyrer er L-former (spejlbilleder findes som D-former). D-aminosyrer forekommer bl.a. i bakteriers cellevægge og visse signalstoffer.
• Biologisk rolle: Byggesten i proteiner, forstadier til hormoner og neurotransmittere, deltagere i energimetabolisme og nitrogenomsætning.

Amino- stammer via kemisk nomenklatur fra ammoniak (lat. ammoniacum), som indgår i dannelsen af aminer. Syre går i dansk tilbage til lavtysk/tysk Säure og oldnordisk rødder for ”surt”. Sammenstillingen ”aminosyre” opstod i 1800-tallets kemiske fagsprog, da man beskrev nitrogenholdige syrer udledt fra proteinhydrolysater.

• Proteinogene vs. ikke-proteinogene: De 20 standard aminosyrer inkorporeres i proteiner. Andre, fx ornithin, citrullin og taurin (teknisk en aminosulfonat), indgår i stofskifte men ikke direkte i proteiner.
• Essentielle, ikke-essentielle og betinget essentielle:

  • Essentielle: histidin, isoleucin, leucin, lysin, methionin, phenylalanin, threonin, tryptofan, valin (skal tilføres via kosten).
  • Betinget essentielle: arginin, cystein, glutamin, glycin, prolin, tyrosin (afhængigt af alder/tilstand).
  • Ikke-essentielle: alanin, asparagin, asparaginsyre, glutaminsyre, serin m.fl.

• Kemiske egenskaber: Upolære/hydrofobe (fx leucin, valin), polære uden ladning (fx serin, threonin), basiske (lysine, arginin, histidin), sure (asparaginsyre, glutaminsyre), svovlholdige (cystein, methionin), aromatiske (phenylalanin, tyrosin, tryptofan).
• Alfa, beta og andre: De biologisk mest almindelige er α-aminosyrer (aminogruppen på α‑carbon). β‑alanin er et eksempel på en β‑aminosyre.

Hver aminosyre har et α‑carbon bundet til fire substituenter: en aminogruppe, en carboxylgruppe, et hydrogenatom og en variabel sidekæde R. Denne tetraedriske opbygning giver som regel et kiralt center (undtagelsen er glycin).

• Syre-base-egenskaber: Carboxylgruppen har typisk pKa ~2-3, aminogruppen pKa ~9-10; sidekæder kan bidrage med yderligere pKa-værdier. Isoelectric point (pI) er den pH, hvor nettoladningen er nul.
• Peptidbinding: Kondensationsreaktion mellem aminogruppen på én aminosyre og carboxylgruppen på en anden danner en amidebinding (peptidbinding) og frigiver vand.
• Posttranslationelle modifikationer: Efter proteinsyntese kan sidekæder fosforyleres, glycosyleres, hydroxyleres m.m., hvilket øger den funktionelle mangfoldighed ud over de 20 standardrester.

• Proteinopbygning: Enzymer, strukturproteiner (kollagen), transportmolekyler (hæmoglobin), receptorer m.m.
• Signalering: Neurotransmittere som glycin og GABA (fra glutamat); nitrogenoxid dannes fra arginin; thyroxin (T4) og adrenalin stammer fra tyrosin; serotonin fra tryptofan.
• Metabolisme: Indgår i glukoneogenese, ureacyklus (nitrogenudskillelse), syre-base-buffering.
• Strukturel specialisering: Cystein danner disulfidbroer; prolin skaber kinks i kæder; hydroxyprolin stabiliserer kollagen.

Aminosyrer tilføres især via proteinholdige fødevarer: kød, fisk, æg, mejeri, bælgfrugter, korn og nødder. Animalske proteiner har ofte en komplet aminosyreprofil; planteproteiner kan suppleres indbyrdes for at opnå komplet profil (fx bønner + ris).

• Essentielle aminosyrer: Skal komme fra kosten. Lysin og methionin kan være begrænsende i visse planteproteiner.
• BCAA (forgrenede aminosyrer): Leucin, isoleucin, valin er populære i sportsernæring; leucin er særligt vigtig for at aktivere muskelproteinsyntese.
• Behov: Det samlede proteinbehov varierer efter alder, aktivitet og helbred; balanceret indtag sikrer tilstrækkelig tilførsel af alle essentielle aminosyrer.

• Foder- og fødevareindustri: Lysin og methionin tilsættes dyrefoder; glutamat-salte (fx mononatriumglutamat, E621) anvendes som smagsforstærkere.
• Farmaceutisk/biotek: Bruges i bufferopløsninger, cellekulturmedier og som byggesten i peptidbaserede lægemidler.
• Kemisk syntese: Kirale aminosyrer fungerer som byggesten og hjælpere i asymmetrisk syntese.

• ”Proteiners funktion afhænger af rækkefølgen af aminosyrer i kæden.”
• ”Leucin er en essentiel aminosyre, der stimulerer muskelproteinsyntesen.”
• ”Cystein kan danne disulfidbroer, som stabiliserer proteiners tredimensionelle struktur.”
• ”En komplet aminosyreprofil kan opnås ved at kombinere forskellige planteproteiner.”
• ”Bakteriers cellevæg indeholder D-aminosyrer som D-alanin.”
• ”Tyrosin er forstadie til hormonerne thyroxin og adrenalin.”
• ”Ved pH omkring aminosyrens isoelektriske punkt er nettoladningen nul.”
• ”Glutamat kan dekarboxyleres til neurotransmitteren GABA.”
• ”Ureacyklussen bruger ikke-proteinogene aminosyrer som ornithin og citrullin.”
• ”Analysen viste en lav koncentration af den essentielle aminosyre lysin i prøven.”

Retskrivning: ét ord uden bindestreg i grundformen (”aminosyre”, ikke ”amino syre”).

• Peptid: Kort kæde af aminosyrer (typisk under 50 rester).
• Polypeptid/protein: Længere peptidkæder; protein har funktionel struktur (primær, sekundær, tertiær, kvartær).
• Peptidbinding: Amidebinding mellem aminosyrer i kæden.
• Sidekæde (R-gruppe): Bestemmer aminosyrens egenskaber og reaktivitet.
• Zwitterion: Molekyle med både positiv og negativ ladning ved samme pH.
• Isoelektrisk punkt (pI): pH, hvor nettoladningen er 0.
• Selenocystein og pyrrolysin: Sjældne, genetisk kodede aminosyrer (”21.” og ”22.”) i specifikke organismer.

• Dansk: aminosyrer (standardbetegnelse). Sjældent og teknisk: aminocarboxylsyrer.
• Engelsk: amino acids
• Tysk: Aminosäuren
• Fransk: acides aminés
• Svensk: aminosyror
• Norsk: aminosyrer

Der findes ingen egentlige antonymer til ”aminosyrer”, da det er et kemisk klassifikationsord. Kontrastive begreber kan være:

• Fedtsyrer: Carboxylsyrer uden aminogruppe; byggesten i lipider.
• Organiske syrer uden aminogruppe: Fx eddikesyre, mælkesyre.
• Andre biomolekylklasser: Kulhydrater, lipider, nukleotider.

• 1820’erne: Glycin isoleres ved hydrolyse af gelatine (H. Braconnot).
• Senere 1800-tal: Flere aminosyrer identificeres; begrebet ”peptid” etableres (E. Fischer).
• Midt 1900-tal: Genetiske kode og proteinsyntese opklares; Sanger sekventerer insulin.
• Præbiotisk kemi: Miller-Urey-eksperimentet viser abiotisk dannelse af simple aminosyrer; aminosyrer fundet i meteoritter antyder kosmisk udbredelse.
• Nutid: Proteomik, syntetisk biologi og peptidterapi udvider anvendelser og forståelse.

• Taurin: Aminosulfonat, ikke en carboxylsyrebaseret aminosyre; forekommer i energi- og modermælkserstatninger.
• β‑alanin: Ikke-proteinogen β‑aminosyre; anvendes som kosttilskud (karnosin-forløber).
• Hydroxyprolin og hydroxylysin: Posttranslationelt dannede i kollagen.
• Selenocystein: Indbygges via særlige signaler i mRNA hos nogle organismer.

• ”Der findes kun 20 aminosyrer.” - Der findes langt flere; 20 er de standard, der kodes direkte af den genetiske kode.
• ”BCAA alene er tilstrækkelige.” - De er vigtige, men optimal proteinsyntese kræver en fuld essentiel aminosyreprofil.
• ”Taurin er en aminosyre som de andre.” - Taurin mangler carboxylsyregruppen og klassificeres derfor anderledes.